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Influencia de los reguladores del crecimiento vegetal en la producción de biomasa in vitro y la biosíntesis de alcaloides citotóxicos de Amaryllidaceae en Caliphuria tenera Baker.

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dc.contributor.authorTrujillo-Chacón, Lina M.
dc.contributor.authorLeiva, Hawer
dc.contributor.authorZapata-Vahos,Isabel Cristina
dc.contributor.authorCastro-Restrepo, Dagoberto
dc.contributor.authorOsorio, Edison
dc.date.accessioned2026-03-09T15:08:28Z
dc.date.available2026-03-09T15:08:28Z
dc.date.issued2023-03-23
dc.description.abstractSe sabe que los módulos de unión a carbohidratos (CBM) tienen el potencial de aumentar la unión de las enzimas activas en carbohidratos a los polisacáridos objetivo, por lo que el módulo catalítico puede entrar fácilmente en contacto con el sustrato a través del CBM. La lacasa es una de las enzimas más importantes que se utilizan en la etapa de deslignificación en la industria papelera. Esta enzima mejora la calidad del producto, el proceso industrial y las tecnologías respetuosas con el medio ambiente. En este estudio, hemos construido el gen de fusión que codifica un nuevo CBM36 a partir de la β-xilosa B (GbtXyl43B) de Geobacillus thermoleovorans IT- 08 y la lacasa (LCC2) de Pleurotus salmoneostramineus utilizando la reacción en cadena de la polimerasa (PCR) superpuesta, y la hemos insertado en los vectores de expresión pET-32a y pYHM1 para Escherichia coli BL21 codón plus y Saccharomyces cerevisiae BJ1824, respectivamente. La proteína de fusión, Cbm36-Lcc2, se expresó con éxito tanto en E. coli como en S. cerevisiae, y se determinó que el pH y la temperatura óptimos eran 5,0 y 60 ◦C, y 6,0 y 60 ◦C, respectivamente, con 2,2′-azino-bis (3- etilbenzotiazolina-6-sulfonato; ABTS) como sustrato. La termoestabilidad y la estabilidad del pH indicaron que la Cbm36-Lcc2 expresada en S. cerevisiae BJ1824 era más estable que en E. coli BL21 codón plus. La actividad lacasa de Cbm36-Lcc2 era entre dos y tres veces superior a la de Lcc2. Este estudio desarrolló la nueva idea de que la fusión de la nueva Cbm36 en Lcc2 podía mejorar la termoestabilidad de Lcc2 en su forma lacasa quimérica de Cbm36-Lcc2 en comparación con Lcc2.
dc.description.abstractengCarbohydrate binding modules (CBMs) are commonly known to have the potential to increase binding of carbohydrate-active enzymes to target polysaccharides, thus the catalytic module can easily contact the substrate via CBM. Laccase is one of the most important enzymes used for delignification step in paper industry. This enzyme improves the product’s quality, industrial process, and environmentally sound technologies. In this study, we have constructed the fusion gene encoding a novel CBM36 from β-Xylosidase B (GbtXyl43B) of Geobacillus thermoleovorans IT- 08 and laccase (LCC2) of Pleurotus salmoneostramineus using overlapping polymerase chain reaction (PCR), and inserted into expression vectors pET-32a and pYHM1 for Escherichia coli BL21 codon plus and Saccharomyces cerevisiae BJ1824, respectively. The fusion protein, Cbm36-Lcc2, was successfully expressed both in E. coli and S. ceerevisiae and optimum pH and temperature were determined to be 5.0 and 60 ◦C, and 6.0 and 60 ◦C, respectively, with 2,2′-azino-bis (3- ethylbenzothiazoline-6-sulfonate; ABTS) as the substrate. The thermostability and pH stability indicated that Cbm36-Lcc2 expressed in S. cerevisiae BJ1824 was more stable than in E.coli BL21 codon plus. The laccase activity for Cbm36-Lcc2 was two to three times higher than that for Lcc2 itself. This study developed the new insight that fusion of novel Cbm36 into Lcc2 could improve the thermostability of Lcc2 in its chimeric laccase form of Cbm36-Lcc2 compared to Lcc2 itself.
dc.format.extent1 - 17
dc.identifier.citationChacón, L. M. T., Leiva, H., Vahos, I. C. Z., Restrepo, D. C., & Osorio, E. (2023). Influence of plant growth regulators on in vitro biomass production and biosynthesis of cytotoxic Amaryllidaceae alkaloids in Caliphuria tenera Baker. Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, 50, 102670.
dc.identifier.doihttps://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1878818123000713
dc.identifier.issn1878-8181
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.12516/2708
dc.publisherScienceDirect
dc.publisher.facultyFacultad Ciencias de la Salud
dc.relation.ispartofjournalELSEVIER
dc.rights.accessrightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
dc.subjectCaliphruria teneraspa
dc.subjectMicropropagaciónspa
dc.subjectAlcaloides de las amarilidáceasspa
dc.subjectAdenocarcinoma de pulmónspa
dc.subject.proposalCaliphruria teneraen
dc.subject.proposalMicropropagationen
dc.subject.proposalAlkaloids of the Amaryllidaceae familyen
dc.subject.proposalLung adenocarcinomaen
dc.titleInfluencia de los reguladores del crecimiento vegetal en la producción de biomasa in vitro y la biosíntesis de alcaloides citotóxicos de Amaryllidaceae en Caliphuria tenera Baker.spa
dc.title.alternativeInfluence of plant growth regulators on in vitro biomass production and biosynthesis of cytotoxic Amaryllidaceae alkaloids in Caliphuria tenera Baker
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501
dc.type.coarversionhttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
dc.type.driverinfo:eu-repo/semantics/article
dc.type.localArtículo de revista
dc.type.redcolhttp://purl.org/redcol/resource_type/CJournalArticle
dc.type.versionArtículo de revista
dspace.entity.typePublication

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